【24考研带学】生化导图+作业+答案（日期排序） .pdf

【2.2.5】核酸的理化性质 核酸具有强烈的紫外吸收【2022018A】DNA变性是一条DNA双链解离为两条DNA单链的过程 变性的核酸可以复性或形成杂交双链【2.2.4】其他非编码RNA的分类与功能【2.2.4.1】组成性非编码RNA是保障遗传信息传递的关键因子【2.2.4.2】调控性非编码RNA参与了基因表达调控【2.2.3】RNA的空间结构与功能 RNA的分类 编码RNA 非编码RNA【2.2.3.1】mRNA是蛋白质生物合成的模板【2014158X】【2.2.3.2】tRNA是蛋白质合成中氨基酸的载体【2010026A】【2011027A】【2016027A】【2.2.3.3】以rRNA为主要成分的核糖体是蛋白质合成的场所【2011132B】【2.2.2】DNA的空间结构与功能【2.2.2.1】DNA的二级结构是双螺旋结构 DNA双螺旋结构的实验基础 Chargaff规则【2011026A】【2014026A】DNA双螺旋结构模型的要点【2010157X】【2016026A】【2019019A】DNA双螺旋结构的多样性【2012026A】【2019019A】DNA的多链结构【2.2.2.2】DNA双链经过盘绕折叠形成致密的高级结构 自然条件下的DNA双链主要以负超螺旋形式存在，经过一系列的盘绕、折叠和压缩后，形成了高度致密的高级结构 封闭环状的DNA具有超螺旋结构 真核生物DNA被逐级有序地组装成高级结构【2020N17A】【2.2.1】核酸的化学组成以及一级结构 核苷酸和脱氧核苷酸是构成核酸的基本组成单位 碱基 核糖 核苷 核苷酸/脱氧核苷酸 DNA是脱氧核糖核苷酸通过3,5-磷酸二酯键聚合形成的线性大分子 RNA是核糖核苷酸通过3,5-磷酸二酯键聚合形成的线性大分子 核酸的一级结构是核苷酸的排列顺序【2.2】核酸的结构与功能自由主题【2.1.6】蛋白质的理化性质 两性电解离性质【2015025A】胶体性质 蛋白质的变性与复性变性【2009026A】沉淀 复性 凝固 在紫外光谱区有特征性光吸收 应用蛋白质呈色反应可测定溶液中蛋白质含量【2.1.5】蛋白质结构与功能的关系 蛋白质的主要功能 蛋白质执行功能的主要方式 蛋白质与小分子相互作用 酶的催化作用、物质转运、信息传递等 蛋白质与核酸的相互作用 蛋白质相互作用是蛋白质执行功能的主要方式 蛋白质一级结构与功能的关系【2013025A】【2014025A】蛋白质高级结构与功能的关系【2.1.4】蛋白质的分子结构 蛋白质结构分级示意图一级结构 二级结构 定义举例肽单元-螺旋【2017017A】-折叠-转角 环 超二级结构 结构模体【2021017A】【2012025A】【2016025A】放在三级结构里面介绍，但是属于独立的一种结构类型，不完全等同于二级结构或者三级结构三级结构 四级结构 蛋白质可依其组成、结构或功能进行分类 蛋白质的分子组成【2.1.1】L-氨基酸是蛋白质的基本结构单位 存在于自然界中的氨基酸有300余种，参与蛋白质合成的氨基酸一般有20种，通常是L-氨基酸【除甘氨酸外)】不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的L-氨基酸【2009025A】【2.1.1】氨基酸可根据其侧链结构和理化性质进行分类 非极性脂肪族氨基酸【谱写一两个（甲）丙肝患者】【2011157X】极性中性氨基酸【两对半】芳香族氨基酸【芳香-老本色】酸性氨基酸【酸-谷-天】【2008025A】碱性氨基酸【捡（碱）来精读】特殊结构 脯氨酸【2018120】半胱氨酸【2.1.2】氨基酸的理化性质 氨基酸具有两性解离的性质 含共轭双键的氨基酸具有紫外线吸收性质 氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物【2.1.3】氨基酸通过肽键连接而形成蛋白质或肽【2018017A】【2.1】蛋白质的结构与功能 第一章 蛋白质的结构与功能 1.请问哪一个氨基酸不是 L-氨基酸？2.请举例体内不参与蛋白质合成但具有重要生理作用的 L-氨基酸？（不少于 3 个）3.请问非极性脂肪族氨基酸有哪些？4.请问极性中性氨基酸有哪些？5.请问含芳香环氨基酸有哪些？6.请问酸性氨基酸有哪些？7.请问碱性氨基酸有哪些？8.请问氨基酸的两性解离性质是什么意思？9.根据吸收光谱，请问色氨酸、酪氨酸/核酸/茚三酮的最大紫外线吸收峰分别是多少？10.请描述蛋白质的一级结构定义，主要维系一级结构的化学键是什么？11.请问牛胰岛素的二硫键有什么特点？12.请描述蛋白质的二级结构定义，维系二级结构的主要化学键是什么？13.请举例蛋白质的二级结构有哪些？14.请问蛋白质的二级结构的-螺旋的特点？15.请描述蛋白质的三级结构定义，维系三级结构的主要化学键是什么？16.请问常见的结构模体有哪几种形式？17.请问超二级结构包括哪些？18.请描述蛋白质的四级结构定义，主要化学键是什么？19.请问蛋白质的高级结构与功能的基础是什么？20.请问镰状细胞贫血是如何发生的碱基错配 21.请问什么是蛋白质构象疾病，并举例（不少于 3 个）22.请问 PHPI，该蛋白质带什么电荷？PHPI，该蛋白质带什么电荷？23.请分别举碱性蛋白质、酸性蛋白质例子（各两例）24.请问蛋白质发生变性破坏了什么化学键，哪些结构没受到影响？25.请问蛋白质发生变性后，其理化性质及生物学性质如何发生改变？26.请问蛋白质特征的呈色反应包括?第二章 核酸的结构与功能 DNA 的结构与功能 1.请问构成 DNA 和 RNA 的碱基分别是什么？2.请问脱氧核糖核苷酸/核糖核苷酸各自是通过什么键聚合连接的？3.请问 RNA 与 DNA 有什么区别？4.请问什么是核酸的一级结构？5.请问 DNA 双螺旋结构里 Chargaff 规则是什么？6.请描述 DNA 双螺旋结构的特点。7.请描述互补碱基对的相互作用方式。8.请问具有左手螺旋的被称为哪型 DNA？9.请问 DNA 的三链结构如何构成？10.请问端粒中 G-四链结构如何构成，有何意义？11.请问组蛋白 H1 有什么作用？并描述核心组蛋白的构成。12.请描述出 DNA 的四次折叠。第一章蛋白质的结构与功能（答案）1.甘氨酸不是 L-氨基酸。2.尿素循环（鸟苷酸、瓜氨酸、精氨酸代琥珀酸）；甲硫氨酸循环（同型半胱氨酸）3.甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、脯氨酸、甲硫氨酸（谱写一两假丙肝患者）4.丝氨酸、半胱氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、苏氨酸（撕半天酥骨）5.酪氨酸、色氨酸、苯丙氨酸（老色本）6.谷氨酸、天冬氨酸（酸性天冬谷）7.赖氨酸、精氨酸、赖氨酸（碱性赖精组）8.所有氨基酸都含有碱性的-氨基和酸性的-羧基，可在酸性环境中与质子结合产生带正电荷的阳离子-NH3+，也可以在碱性溶液中与OH-结合失去质子变成带负电的阴离子-COO-，因此氨基酸是一种两性电解质。氨基酸解离的方式取决于其所处溶液的酸碱度。9.280nm、280nm/260nm/570nm10.从 N 端-C 端的氨基酸排列顺序；肽键、二硫键。11.有 3 个二硫键，1 个位于 A 链内，称为链内二硫键；A 链的第 6位和第 11 位半胱氨酸的巯基脱氢而形成，另 2 个二硫键位于 A、B两链间，称为链间二硫键。12.蛋白质二级结构是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象，氢键。13.主要包括-螺旋、-折叠、-转角和环14.特点：主链围绕中心轴作有规律的螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向，即所谓右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧，每 3.6 个氨基酸残基螺旋上升一圈，螺距为 0.54nm，氢键的方向与螺旋长轴基本平行。15.是指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。疏水键、盐键、氢键和范德华力。16.-螺旋-转角(或环)-螺旋模体【见于多种 DNA 结合蛋白】、链-转角-链【见于反平行-折叠的蛋白质】、链-转角-螺旋-转角-链模体【见于多种-螺旋/-折叠蛋白质)】17.钙离子模体、亮氨酸拉链、锌指结构。18.亚基与亚基之间呈特定的三维空间排布，并以非共价键相连接。蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质四级结构。氢键和离子键。19.一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。20.正常人血红蛋白亚基的第 6 位氨基酸是谷氨酸，而镰状细胞贫血病人的血红蛋白中，谷氨酸变成了缬氨酸21.若蛋白质的折叠发生错误，尽管其一级结构不变，但蛋白质的构象发生改变，仍可影响其功能，严重时可导致疾病发生,有人将此类疾病称为蛋白质构象疾病，包括【人纹状体脊髓变性病、阿尔茨海默病、亨廷顿病、疯牛病】等。22.pHPI，带正电荷，PHpI，带负电荷23.碱性：鱼精蛋白、组蛋白等；酸性：胃蛋白酶和丝蛋白等。24.一般认为蛋白质的变性主要发生二硫键和非共价键的破坏，不涉及一级结构中氨基酸序列的改变。25.蛋白质变性后，其理化性质及生物学性质发生改变，如溶解度降低、黏度增加、结晶能力消失、生物学活性丧失、易被蛋白酶水解等。26.茚三酮反应、双缩脲反应（蛋白质有而氨基酸没有，因为这个反应要跟肽键进行反应）第二章 核酸的结构与功能（答案）DNA 的结构与功能1.构成 DNA 的碱基：A、G、C、T；构成 RNA 的碱基：A、G、C、U。2.脱氧核糖核苷酸通过 3,5-磷酸二酯键聚合，核糖核苷酸通过3,5-磷酸二酯键聚合。3.RNA 的戊糖环是核糖而不是脱氧核糖，RNA 的嘧啶是胞嘧啶和尿嘧啶，一般没有胸腺嘧啶。4.RNA 的核苷酸和 DNA 的脱氧核苷酸从 5-端至 3-端的排列顺序为核酸的一级结构。5.不同生物个体的 DNA，其碱基组成不同；同一个体的不同器官或不同组织的 DNA 具有相同的碱基组成；对于一个特定组织的 DNA，其碱基组分不随其年龄、营养状态和环境而变化；对于一个特定的生物体，腺嘌呤（A）的摩尔数与胸腺嘧啶（T）的摩尔数相等，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）的摩尔数相等。6.1、两条多聚脱氧核苷酸链围绕着同一个螺旋轴形成反平行的右手螺旋的结构；两条链中一条链的 53方向是自上而下，而另一条链的 53方向是自下而上，呈现出反向平行的特征；DNA 双螺旋结构的直径为 2.37nm，螺距为 3.54nm。2、DNA 的两条多聚脱氧核苷酸链之间形成了互补碱基对，碱基对平面与双螺旋结构的螺旋轴近乎垂直，每一个螺旋有 10.5 个碱基对，碱基对之间的H键，是维持DNA双螺旋结构稳定的重要构成部分之一；碱基对平面之间的垂直距离为 0.34nm，形成的碱基堆积力是维系 DNA双螺旋结构稳定的另一重要因素。3、两条多聚脱氧核苷酸链的亲水性骨架将互补碱基对包埋在 DNA 双螺旋结构内部。7.一条链上的腺嘌呤与另一条链上的胸腺嘧啶形成了两对氢键；一条链上的鸟嘌呤与另一条链上的胞嘧啶形成了三对氢键。8.Z 型 DNA 是左手螺旋。9.正常的 DNA 双链+一条富含嘧啶的单链，环境条件为酸性，则嘧啶就会与双链中的嘌呤形成 Hoogsteen 氢键。10.G-四链结构的核心是由4个鸟嘌呤通过8对Hoogsteen氢键形成的 G-平面，若干个 G-平面的堆积使富含鸟嘌呤的重复序列形成了G-四链结构，这种 G-四链结构是用来保护端粒的完整性。11.H1 结合在盘绕在核心组蛋白上 DNA 双链的进出口处，起到稳定核小体的作用，H2A、H2B、H3 和 H4 各两个，作为盘绕的基础结构构成核心组蛋白。12.第一次折叠：染色质纤维，第二次折叠：中空状螺线管的形成；第三次折叠：超螺线管的形成；第四次折叠：核内组装染色体。酶在医学中的应用 酶与疾病的发生、诊断及治疗密切相关 酶可作为试剂用于临床检验和科学研究 酶的调节 酶活性的调节时对酶促反应速率的快速调节【2018023A】别构效应剂通过改变酶的构象而调节酶活性 酶的化学修饰调节是通过某些化学基团与酶的共价可逆结合来实现 酶原需要通过激活过程才能转变为有活性的酶 酶含量的调节是对酶促反应速率的缓慢调节 酶蛋白合成可被诱导或阻碍 酶的降解与一般蛋白质降解途径相同 酶促反应动力学 酶促反应动力学是研究酶促反应速率以及各种因素对酶促反应速率影响机制的科学 酶促反应速率可受多种因素的影响、如酶浓度、底物浓度、pH、温度、抑制剂及激活剂等 底物浓度对酶促反应速率的影响呈矩形双曲线【2008027A】【2013027A】底物足够时酶浓度对酶促反应速率的影响呈直线关系 温度对酶促反应速率的影响具有双重性 pH通过改变酶分子及底物分子的解离状态影响酶促反应速率 抑制剂可降低酶促反应速率 凡能使酶活性下降而又不引起酶蛋白变性的物质统称为酶的抑制剂 不可逆性抑制剂与酶共价结合 可逆性抑制剂与酶非共价结合 激活剂可提高酶促反应速率 酶的工作原理 酶与一般催化剂的共同点 在化学反应前后都没有质和量的改变 只能催化热力学允许的化学反应 只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点 酶具有不同于一般催化剂的显著特点 酶对底物具有极高的催化效率 酶对底物具有高度的特异性【2019N18A】酶具有可调节性 酶具有不稳定性 酶通过促进底物形成过渡态而提高反应效率 酶比一般催化剂更有效地降低反应的活化能【2022142X】酶与底物结合形成中间产物【2021018A】酶的催化机制呈现多元催化作用【2010027A】酶的分子结构与功能 酶与酶促反应作为科普栏目简单了解即可，这些内容基本上我们都会在各科学习中陆续遇到RNA 的结构与功能1.请问什么是蛋白质生物合成的模板？2.请问真核细胞 mRNA 的 5-端有什么结构，该结构有什么意义？3.请问真核生物和有些原核生物 mRNA 的 3-端有什么结构，该结构有什么意义？4.请问 hnRNA 如何成为成熟的 mRNA 呢?5.请问什么是蛋白质合成中氨基酸的载体呢？6.请问 tRNA 的稀有碱基包括哪些？7.请问 tRNA 具有特定的空间结构有哪些？8.请问 t-RNA3端都是以什么结束，且 3端连接着什么？9.请问 tRNA 如何识别 mRNA?10.请问什么是蛋白质合成的场所？11.请问核糖体有的 A 位、P 位和 E 位分别在翻译中有什么作用？12.请描述原核细胞、真核细胞 rRNA 的大小亚基构成。13.请问组成性非编码 RNA 包括哪些？14.请问调控性非编码 RNA 包括哪些？15.请描述 DNA 的 Tm 值与碱基 GC 含量的关系。16.请问什么是复性？17.请问将热变性的 DNA 迅速冷却至 4，DNA 会如何变化？第三章酶与酶促反应1、请问什么是单体酶、单纯酶、结合酶、寡聚酶、多酶体系、多功能酶、同工酶？2、请问在结合酶中，决定酶促反应类型的部分是？决定酶促反应的特异性和催化机制的是？3.请问什么是酶的活性中心？4.请问必需基团一定要位于酶的活性中心内吗？5.请问乳酸脱氢酶 LDH1 在哪里含量最高？LDH5(M4)在哪里含量最高？6.请问肌酸激酶(CK)1、2、3 型分别在哪些组织含量高？7.请问酶与一般催化剂的共同点是什么？8.请问酶具有不同于一般催化剂的显著特点是什么？9.请问酶与底物如何结合形成中间产物的？10.酶的催化机制大致可以分为哪两类？11.请问什么是 Vmax？什么是 Km 值？12.当底物浓度较低时，反应速率和底物浓度的关系是？13.当底物浓度极大时，反应速率取决于什么因素？14.请问竞争性抑制剂 Vmax、km 值如何变？并举例。15.请问非竞争性抑制剂 Vmax、km 值如何变？并举例。16.请问反竞争性抑制剂 Vmax、km 值如何变？并举例。17.请问什么是酶快速调节和缓慢调节分别有哪些方式？18.请问组织蛋白降解的溶酶体途径(非 ATP 依赖性蛋白质降解途径)分解什么蛋白？19.组织蛋白降解的胞质途径(ATP 依赖性泛素介导的蛋白降解途径)分解什么蛋白？RNA 的结构与功能（答案）1.mRNA 是蛋白质生物合成的模板。2.真核细胞 mRNA 的 5-端有帽结构，有助于维持 mRNA 的稳定性，协同 mRNA 从细胞核向细胞质的转运，以及在蛋白质生物合成中促进核糖体和翻译起始因子的结合。3.真核生物和有些原核生物 mRNA 的 3-端有多聚腺苷酸尾的结构，与 5-帽结构共同负责 mRNA 从细胞核向细胞质的转运、维持 mRNA 的稳定性以及翻译起始的调控。4.剪掉内含子（是非编码序列），连接外显子（是构成 mRNA 的序列片段），再经过加帽和加尾修饰后，hnRNA 成为成熟 mRNA。5.tRNA 是蛋白质合成中氨基酸的载体。6.稀有碱基是指除 A、G、C 和 U 外的一些碱基，包括双氢尿嘧碇(DHU)、假尿嘧啶核苷()和甲基化的嘌呤(m7G、m7A)等，tRNA 分子中的稀有碱基均是转录后修饰而成的。7.茎环结构/发夹结构、DHU 环、TC 环、氨基酸臂/接纳茎、反密码子环，所有的 tRNA 都具有相似的倒“L”形的空间结构，稳定 tRNA的三级结构的力是某些碱基之间产生的特殊氢键和碱基堆积力。8.所有 tRNA 的 3-端都是以 CCA 三个核苷酸结束的，tRNA 的 3-端连接着氨基酸。9.tRNA 的反密码子能够识别 mRNA 的密码子。10.以 rRNA 为主要成分的核糖体是蛋白质合成的场所。11.A 位:结合氨酰-tRNA 的氨酰位；P 位:结合肽酰-tRNA 的肽酰位；E 位:释放已经卸载了氨基酸的 tRNA 的排出位。12.原核细胞：小亚基（30S），rRNA:16S；大亚基（50S），rRNA:23S、5S。真核细胞：小亚基（40S），rRNA:18S，大亚基（60S），rRNA:5S、5.8S、28S。13.催化小 RNA（核酶），核仁小 RNA（SnoRNA），核小 RNA（SnRNA），胞质小 RNA（ScRNA）14.非编码小 RNA（sncRNA）:miRNA,siRNA,piRNA,长非编码RNA：lncRNA环状 RNA：circRNA15.GC 的含量越高，Tm 值越高；离子强度越高，Tm 值也越高16.把变性条件缓慢地除去后，两条解离的 DNA 互补链可重新互补配对形成 DNA 双链，恢复原来的双螺旋结构。17.将热变性的 DNA 迅速冷却至 4时，两条解离的互补链还来不及形成双链，会保持单链状态，不能发生复性。第三章 酶与酶促反应（答案）1.单体酶：由一条肽链构成的酶。单纯酶：水解后仅有氨基酸组分而无其他组分的酶。结合酶：由蛋白质部分和非蛋白质部分共同组成，蛋白质部分称为酶蛋白，非蛋白质部分称为辅因子。寡聚酶：由多个相同或不同的肽链(即亚基)以非共价键连接组成的酶。多酶体系：在某一代谢途径中，按序催化完成一组连续反应的几种具有不同催化功能的酶彼此聚合形成的一个结构和功能上的整体。多功能酶：在一条肽链上同时具有多种不同的催化功能的酶。同工酶：是指催化相同的化学反应,但酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。2.决定酶促反应类型的是辅因子，决定酶促反应特异性和催化机制的是酶蛋白。3.酶分子中能与底物特异地结合并催化底物转变为产物的具有特定三维结构的区域称为酶的活性中心。4.不一定，有些必需基团位于酶的活性中心内（结合和催化），有些必需基团位于酶的活性中心外（调节），活性中心外的必需基团虽然不直接参与催化作用，却为维持酶活性中心的空间构象和（或）作为调节剂的结合部位所必需。5.LDH1 在心肌含量最高；LDH5(M4)在骨骼肌含量最高6.脑中含 CK1（BB 型），心肌中含 CK2（MB 型），骨骼肌中含 CK3（MM型）7.在化学反应前后都没有质和量的改变；只能催化热力学允许的化学反应；只能加速反应的进程，而不改变反应的平衡点。8.酶对底物具有极高的催化效率；酶对底物具有高度的特异性；酶具有可调节性；酶具有不稳定性。9.诱导契合作用；邻近效应与定向排列；表面效应。10.普通酸碱催化（质子转移）和共价催化（基团转移）11.再随着S的不断增加，以至于所有酶的活性中心均被底物所饱和，v 便不再增加，此时 v 达最大反应速率（Vmax）。Km 值等于酶促反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。12.当底物浓度较低时，酶没有被饱和，随着底物浓度的增加，反应速率越来越快，呈线性关系。13.当底物浓度极大时，全部的酶都已经被饱和，处于 Vmax 也就是最大反应速率，再增大底物浓度已经无法提升反应速率，此时要增加反应速率，只能通过提高酶的浓度，增加 Vmax。14.竞争性抑制：Km 增大，Vmax 不变。丙二酸对琥珀酸脱氢酶的抑制作用；磺胺类药物与对氨基苯甲酸的化学结构相似，竞争性地与二氢蝶酸合酶结合，抑制 FH2 以至于 FH4 合成，干扰一碳单位代谢，进而干扰核酸合成。15.非竞争性抑制：Km 不变，Vmax 降低。亮氨酸对精氨酸酶的抑制；毒毛花苷 G（哇巴因）对细胞膜 Na+,K+-ATP 酶的抑制；麦芽糖对淀粉酶的抑制。16.反竞争性抑制：Km 降低，Vmax 降低；苯丙氨酸对胎盘型碱性磷酸酶的抑制。17.快速调节包括：1、别构调节 2、化学修饰 3、酶原激活；缓慢调节主要是对酶含量的调节，包括 1、酶蛋白合成的诱导或阻遏 2、酶的降解。18.组织蛋白降解的溶酶体途径(非 ATP 依赖性蛋白质降解途径)，由溶酶体内的组织蛋白酶非选择性催化分解一些膜结合蛋白、长半寿期蛋白和细胞外的蛋白。19.组织蛋白降解的胞质途径(ATP依赖性泛素介导的蛋白降解途径)，主要降解异常或损伤的蛋白质，以及几乎所有短半寿期(10 分钟至 2小时)的蛋白质。血糖及其调节 血糖水平保持恒定 血糖稳态主要受激素调节【2016158X】糖异生 糖异生的过程【2008029A】【2010128B】【2017143X】丙酮酸经丙酮酸羧化支路生成磷酸烯醇式丙酮酸 果糖-1，6-二磷酸水解为果糖-6-磷酸 葡糖-6-磷酸水解为葡萄糖 糖异生和糖酵解的调节【2016030A】糖异生的主要生理意义 肌肉收缩产生的乳酸在肝内糖异生形成乳酸循环 糖原的合成与分解糖原合成葡萄糖活化为尿苷二磷酸葡萄糖 糖原合成起始需要引物 UDPG中的葡萄糖基连接形成直链和支链 糖原合成是耗能过程 生化代谢通路图【3】糖原分解定义特点酶的总结糖原合成糖原分解糖原合成与分解的关节酶活性调节【2017018A】磷酸戊糖途径过程第一阶段（氧化）第二阶段（基团转移）意义【2015029A】【2012129B】调节糖有氧氧化过程糖酵解前详丙酮酸-乙酰CoA【2019020A】【2022121B】丙酮酸脱氢酶复合体【2014029A】【2015028A】组成辅因子过程调节总反应 三羧酸循环过程关键酶【2009128B】【2012128B】【2014028A】柠檬酸合酶别构调节异柠檬酸脱氢酶别构调节-酮戊二酸脱氢酶复合体别构调节产能步骤【2008028A】【2013030A】【2020020A】总结生理意义总结能量代谢特点各阶段相互协调【2022019A】生理意义糖氧化产能方式的选择有组织偏好 巴斯德效应（Pasteur effect）【2010N28A】【2016029A】瓦伯格效应（Warburg efect）糖无氧氧化过程糖酵解关键酶【2009127B】【2012127B】磷酸果糖激酶-1【2010127B】特点别构调节【2020019A】化学修饰丙酮酸激酶别构调节化学修饰己糖激酶【2012028A】特点别构抑制剂能量变化耗能步骤产能步骤总的能量变化乳酸发酵具体物质变化特点意义【2018020A】其他单糖转变为糖酵解中间产物简单了解糖代谢糖代谢1.请问什么是糖酵解？请问什么是无氧氧化？2.请描述糖酵解的关键酶分别是？3.请问在肝细胞中存在的是哪个己糖激酶同工酶？有何特点？4.1mol 葡萄糖经糖酵解后最终净生成多少 ATP？5.还原乳酸所需要的氢原子由 NADH+H+提供，来源于糖酵解的哪一步反应？6.请问糖无氧氧化的意义？7.请问磷酸果糖激酶-1 最强的别构激活剂是什么？8.请问丙酮酸激酶的别构激活剂是什么？9.请问当细胞内 ATP/AMP 比值降低时，葡萄糖分解会受到什么影响？10.请问丙酮酸脱氢酶复合体由什么组成？参与反应的辅因子有哪些？11.请描述糖有氧氧化的关键酶分别是？12.请问当细胞内 ADP、AMP 浓度升高，对糖有氧氧化有什么影响？13.请问一次三梭酸循环发生几次脱羧？释放多少 co2？几次脱氢？氢的接受体是谁？生成多少 GTP/ATP？14.请问三梭酸循环的生理意义是什么？15.请问从糖酵解开始计算，1 分子葡萄糖通过有氧氧化，共计可以产生多少分子 ATP？16.请问什么是巴斯德效应？什么是瓦伯格效应？17.请问磷酸戊糖途径过程由哪些阶段？18.磷酸戊糖途径的意义是什么？19.请问在体内充当葡萄糖供体的是什么物质？20.请问糖原分子每延长 1 个葡萄糖基，需消耗多少 ATP？21.请问肝糖原、肌糖原的分解主要受什么激素调节？22.请问糖原合成与分解的关键酶分别是？并描述出磷酸化修饰如何对关键酶进行调节？23.请问糖异生的主要器官是什么？有哪些关键酶？24.请问将草酰乙酸运出线粒体有哪两种方式？25.请问胰岛素促进糖代谢里面哪些过程？抑制糖代谢里面哪些过程？糖代谢答案1.一分子葡萄糖在细胞质裂解为 2 分子丙酮酸-糖酵解；糖的无氧氧化包括糖酵解和乳酸生成两个阶段。2.己糖激酶、磷酸果糖激酶-1、丙酮酸激酶3.4 型（葡糖激酶）:1.对葡萄糖亲和力低 2.肝内的葡糖激酶（己糖激酶 IV）由于不存在葡糖-6-磷酸的别构调节部位，故不受葡糖-6-磷酸的影响。4.2molATP5.由 3-磷酸甘油醛的脱氢反应。6.为机体快速提供能量7.果糖-2，6-二磷酸8.果糖-1，6-二磷酸、AMP、ADP9.ATP/AMP 比值降低，磷酸果糖激酶-1 和丙酮酸激酶均被激活，葡萄糖分解加快。10.E1（丙酮酸脱氢酶）：TPP（维生素 B1）；E2（二氢硫辛酰胺转乙酰酶）：硫辛酸、CoA（泛酸）；E3（二氢硫辛酰胺脱氢酶）：FAD（维生素 B2）、NAD（维生素 PP）11.柠檬酸合酶、异柠檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体12.别构激活关键酶，加速有氧氧化补充 ATP13.2 次脱羧，释放 2 分子 co2，4 次脱氢分别给 NAD 或 FAD，经过1 次底物水平磷酸化，直接生成 1 分子 GTP/ATP14.三羧酸循环是三大营养物质分解产能的共同通路：最终都生成乙酰 CoA，进入三羧酸彻底氧化；三羧酸循环本身并不是直接释放能量、生成 ATP 的主要环节，而是通过 4 次脱氢反应提供足够的还原当量，在氧化磷酸化中生成大量 ATP。三羧酸循环是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽：饱食后糖可以转变为脂肪，葡萄糖生成乙酰 CoA 后，在柠檬酸的帮助下进入细胞质，作为脂肪酸和胆固醇的合成原料；绝大部分氨基酸可以转变为糖，许多氨基酸的碳架是三羧酸循环的中间产物，通过草酰乙酸转变为糖；糖可以通过三羧酸循环中的各中间产物接受氨基，从而合成非必需氨基酸。15.30 或/32ATP16.肌组织在有氧条件下，糖的有氧氧化活跃，而无氧氧化则受到抑制，这一现象称为巴斯德效应（Pasteur effect）；增殖活跃的组织（如肿瘤）即使在有氧时，葡萄糖也不被彻底氧化，而是分解成乳酸，此现象称为瓦伯格效应（Warburg efect）17.第一阶段（氧化）；第二阶段（基团转移）。18.磷酸戊糖途径不产生 ATP，但可产生 NADPH 和磷酸核糖；供氢体：脂肪酸、胆固醇合成/非必须氨基酸；羟化反应：生物合成/生物转化，谷胱甘肽：如果葡糖-6-磷酸脱氢酶缺陷，使得红细胞不能通过磷酸戊糖途径获得充足的 NADPH，不足以维持 GSH 的还原态，则会导致溶血性黄疸，称为蚕豆病。核糖：核酸生物合成。19.UDPG20.消耗 2 个 ATP21.肝糖原-胰高血糖素；肌糖原-肾上腺素22.糖原合酶：去磷酸化是活性形式、糖原磷酸化酶：磷酸化是活性形式。23.肝脏；葡糖-6-磷酸酶；果糖二磷酸酶-1；丙酮酸梭化酶；磷酸烯醇式丙酮酸梭激酶24.经苹果酸转运；经天冬氨酸转运25.胰岛素促进糖酵解/糖原合成/糖的有氧氧化；抑制糖异生/糖原分解。总结示意图其他氧化和抗氧化体系微粒体细胞色素P450单加氧酶催化底物分子羟基化氧化呼吸链也可产生活性氧抗氧化酶体系有清除反应活性氧的功能胞质内的NADH进入线粒体-磷酸甘油穿梭【2008032A】过程意义苹果酸-天冬氨酸穿梭【2016032A】过程意义影响氧化磷酸化的因素【2018143X】【2019142X】体内能量状态调节氧化磷酸化速率抑制剂阻断氧化磷酸化过程甲状腺激素【2014032A】线粒体DNA突变影响氧化磷酸化功能3、利用形成的质子梯度，通过ATP合酶回流产生能量【2018021A】ATP合酶的结构【2021019A】ATP的作用高能化合物【2009032A】【2011032A】重要概念2、利用传递电子的能量，将质子泵入线粒体内膜胞质侧形成浓度差P/O比值【2017020A】氧化磷酸化偶联机制1、传递电子、释放能量传递体【2015128B】【2016028A】复合体【2019021A】【2009130B】【2015127B】【2020022A】传递过程图1【2010030A】【2015032A】生物氧化生物氧化1.请问哪些是单递电子体？哪些是递氢递电子体？2.请问 P/O 比值是什么？3.请问通过 NADH 呼吸链传递，P/O 比值接近多少？通过琥珀酸脱氢时，P/O 比值接近多少？4.请问氧化磷酸化偶联产生的机制是什么？5.请问调节机体氧化磷酸化速率的主要因素是什么？6.请分别描述呼吸链抑制剂 1/2/3/4.7.请举例解偶联剂的例子8.请阐述甲状腺激素如何促进氧化磷酸化和产热？9.请问胞质内的 NADH 进入线粒体有哪些方式？并描述最后的意义是什么？10.常见的高能化合物包括？11.完善下图生物氧化答案1.单递电子体：Cyt、Fe-S；递氢递电子体：NAD、FAD、FMN、CoQ。2.每消耗 1/2 摩尔 O2，所产生的 ATP 的数量；一对电子通过氧化呼吸链传递给一个氧原子，生成 1 分子 H2O 所能产生的 ATP 数。3.NADH 呼吸链传递，P/O 比值接近 2.5；琥珀酸呼吸链传递,P/O 比值接近 1.5.4.电子传递的能量可以将质子泵到线粒体内膜的胞质侧；质子不能自由跨膜返回基质；形成了线粒体内膜和基质的 H+浓度差；质子通过ATP 合酶回流，推动 ATP 合酶旋转，产生 ATP。5.ATP/ADP 比值是调节机体氧化磷酸化速率的主要因素。6.复合体 1：鱼藤酮、粉蝶霉素 A、异戊巴比妥；复合体 2：萎锈灵；复合体 3：抗霉素 A；复合体 4:CN、N3 结合氧化型 cyta3，CO 与还原型 cyt a3 结合。7.内源性解偶联剂：解偶联蛋白 1（UCP1）；外源性解偶联剂：二硝基苯酚。8.增加 Na-K-ATP 酶活性，消耗 ATP；通过消耗 ATP，促进氧化呼吸链的电子传递；通过增加解偶联蛋白的表达，让氧化和磷酸化解偶联，导致所有电子传递的能量最后都无法用 ATP 的形式固定下来，全部转化为热能。9.-磷酸甘油穿梭：将细胞质内 NADH 上的还原当量，传递给线粒体内的 FAD，从复合体 II 进入氧化呼吸链，产生 1.5 分子 ATP；苹果酸-天冬氨酸穿梭：将细胞质内 NADH 上的还原当量，传递给线粒体内的NAD，从复合体 I 进入氧化呼吸链，产生 2.5 分子 ATP。10.磷酸烯醇式丙酮酸、1,3-二磷酸甘油酸、ATP、ADP、磷酸肌酸、焦磷酸、G-1-P（以前算现在不算，标准改了）、琥珀酰 CoA、乙酰CoA（后面这两个是高能硫酯键）11.下图参考胆固醇的合成合成的条件合成的调节【2010029A】【2013128B】【2015132B】【2017019A】去路【2015040A】合成过程甘油三酯的合成合成的场所脂肪酸的合成乙酰CoA出线粒体【2014030A】【2016131B】【2022120B】乙酰CoA转化为丙二酸单酰CoA【2019121B】【2009030A】【2009030A】缩合-还原-脱水-再还原软质酸延长在内质网和线粒体进行甘油的来源【2011031A】甘油一酯途径甘油二酯途径甘油三酯的分解脂肪动员甘油的利用脂肪酸的利用【2014157X】脂肪酸活化后进入线粒体【2014031A】【2013127B】【2016031A】脂肪酸-氧化【2015157X】【2008157X】生成乙酰CoA进三羧酸循环彻底氧化酮体的合成与分解脂质代谢（上）血浆脂蛋白及其代谢分类特点【2016159X】【2008031A】【2020122B】【2012157X】【2015031A】【2013029B】【2020123B】CMVLDLLDLHDL血浆脂蛋白异常血症分型磷脂代谢甘油磷脂合成的原料【2019143X】甘油磷脂合成的过程甘油磷脂的分解多不饱和脂肪酸的作用定义功能提供必需脂肪酸【2008030A】合成不饱和脂肪酸衍生物【2012029A】【2022020A】脂质代谢（下）脂质代谢1.完成下图。2.请问脂肪酸 B 氧化的关键酶是什么？3.请问一分子 16c 软脂酸彻底氧化净生成多少 ATP？4.请问脂肪细胞为什么不能直接利用甘油合成甘油三酯？5.请问内质网脂肪酸延长途径以什么为二碳单位供体？6.请问线粒体脂肪酸延长途径以什么为二碳单位供体？7.请问酮体合成、胆固醇合成的关键酶分别是什么？8.请问胆固醇的主要去路是什么？9.请问乳糜微粒合成部位在哪里？主要功能是什么？10.请问 VLDL 合成部位在哪里？主要功能是什么？11.请问 LDL 合成部位在哪里？主要功能是什么？12.请问 HDL 合成部位在哪里？主要功能是什么？脂质代谢（答案）1.下图参考2.肉碱脂酰转移酶 I 是脂肪酸 B 氧化的关键酶。3.1 分子 16c 软脂酸彻底氧化净生成 106 分子 ATP。4.脂肪细胞缺乏甘油激酶而不能直接利用甘油合成甘油三酯。5.丙二酸单酰 coa6.乙酰 coa7.HMG-coa 裂解酶、HMGcoa 还原酶8.转变为胆汁酸9.小肠粘膜、转运外源性甘油三酯及胆固醇10.肝细胞、转运内源性甘油三酯及胆固醇11.血浆、转运内源性胆固醇12.肝、肠、血浆逆向转运胆固醇支链氨基酸分解代谢芳香族氨基酸代谢【2010158X】含硫氨基酸代谢甲硫氨酸半胱氨酸【2011127B】氨基酸代谢产生一碳单位【2011033A】【2013031A】【2019122B】氨基酸脱羧基谷氨酸脱羧组氨酸脱羧色氨酸羟化后脱羧某些氨基酸脱羧生成多胺类物质氨基酸脱氨基氨的代谢脱氨联合脱氨基氨基酸氧化酶脱氨基氨的运输血氨的来源运输的形式【2012031A】【2016132B】【2020032A】【2018142X】氨的去路（在肝脏合成尿素）?-酮酸的代谢彻底氧化供能经过氨基化生成营养非必需氨基酸【2009157X】可以转变为糖和脂质【2008158X】【2009031B】蛋白质分解为氨基酸【2010031A】【2017145X】【2022021A】溶酶体非ATP依赖蛋白酶体泛素化-ATP依赖蛋白质的生理功能和营养价值生理功能氨基酸的重要生理功能之一是作为原料参与细胞内蛋白质的合成营养价值氨基酸代谢蛋白质消化吸收和氨基酸代谢1.完成下图2.请问营养必需氨基酸有哪些？3.请描述真核细胞内蛋白质的降解的两条途径。4.请问哪些氨基酸不能进行转氨基作用？5.请问唯一既能利用 NAD+又能利用 NADP+接受还原当量的酶是谁？6.请问什么是 CPS-I 的别构激活剂？7.请描述谷氨酸、组氨酸、色氨酸脱梭生成什么？8.请问一碳单位主要来自哪些氨基酸的分解？9.请问体内唯一的甲基供体是什么？10.请问肌酸合成的原料是什么？11.请问半胱氨酸可以转变成什么？12.请问支链氨基酸包括哪些？蛋白质消化吸收和氨基酸代谢（答案）1.下图参考2.缬氨酸、异亮氨酸、亮氨酸、苯丙氨酸、蛋氨酸（甲硫氨酸）、色氨酸、苏氨酸、赖氨酸【组氨酸】3.溶酶体通过ATP非依赖途径降解；蛋白酶体通过ATP依赖途径降解，泛素化-ATP 依赖。4.除了“舒（苏）服（脯、羟脯）了（赖）”其他氨基酸均可转氨