长春碱与中心蛋白的结合及其对蛋白聚集性质的影响张文龙1，2*胡颖媛1，2裴科1，2任蕾1杨斌盛3(1山西中医药大学中药与食品工程学院;2山西中医药大学中药炮制山西省重点实验室晋中030619;3山西大学分子科学研究所化学生物学与分子工程教育部重点实验室太原030006)*联系人，张文龙女，博士，讲师，主要从事生物无机化学研究。E-mail:zhangwl@sxtcm．edu．cn山西省自然科学基金项目(201901D211532)、国家自然科学基金项目(81703704)、山西省教育厅基金项目(2020L0416)和山西中医药大学科研基金项目(2020BK09)资助2022-08-12收稿，2022-09-13接受摘要通过光谱、等温滴定量热(ITC)以及分子对接等方法研究了八肋游仆虫中心蛋白N-端半分子(N-EoCen)与长春碱(Vin)之间的相互作用以及Vin对N-EoCen聚集性质的影响。结果表明，Vin可以与N-EoCen以摩尔比1∶1结合于N-EoCen的第一个EF-hand的F螺旋与第二个EF-hand的E、F螺旋之间，条件结合常数约为104L/mol。复合物的形成是放热的过程，主要依靠静电作用与疏水作用。N-EoCen与Vin结合后，构象发生变化，α螺旋含量减少，N-EoCen与Tb3+结合能力减弱。最终使得N-EoCen的自聚集以及Tb3+诱导的聚集减弱。研究结果为蛋白聚集抑制剂的筛选以及相关药物的研发提供了参考和依据。关键词中心蛋白长春碱复合物聚集抑制BindingofVinblastinetoCentrinandEffectonItsAggregationPropertiesZhangWenlong1，2*，HuYingyuan1，2，PeiKe1，2，ＲenLei1，YangBinsheng3(1CollegeofChineseMedicineandFoodEngineering;2KeyLaboratoryofChineseMedicineProcessinginShanxiProvince，ShanxiUniversityofChineseMedicine，Jinzhong，030619;3KeyLaboratoryofChemicalBiologyandMolecularEngineeringofMinistryofEducation，InstitueofMolecularScience，ShanxiUniversity，Taiyuan，030006)AbstractTheinteractionbetweenvinblastine(Vin)andN-terminaldomainofEuplotesoctocarinatuscentrin(N-EoCen)wasdescribedbyspectroscopy，isothermaltitrationcalorimetry(ITC)andmoleculardocking．ＲesultsshowedthatVincouldbindbetweentheFhelixofthefirstEF-handandtheE，FhelixofthesecondEF-handofN-EoCenwithamolarratioof1∶1stoichiometryin10mmol/LpH=7.4Hepesbuffersolutionatroomtemperature．Theconditionalbindingconstantisabout104L/mol．ThebindingofVintoN-EoCenisanexothermicprocess，mainlyrelyingonelectrostaticandhydr...
