第41卷第1期2023年1月广西师范大学学报(自然科学版)JournalofGuangxiNormalUniversity(NaturalScienceEdition)Vol.41No.1Jan.2023DOI:10.16088/j.issn.1001-6600.2021121402http:xuebao.gxnu.edu.cn张丽萌,李闰婷,聂晓宁,等.生长抑素II型受体SSTR2蛋白的理化性质及生物信息学分析[J].广西师范大学学报(自然科学版),2023,41(1):164-173.ZHANGLM,LIRT,NIEXN,etal.Physicochemicalpropertiesandbioinformaticsanalysisofsomatostatinreceptor2(SSTR2)[J].JournalofGuangxiNormalUniversity(NaturalScienceEdition),2023,41(1):164-173.�生长抑素Ⅱ型受体SSTR2蛋白的理化性质及生物信息学分析张丽萌1,2,李闰婷1,聂晓宁1,李玉华2,李林2,李亚蒙2,陈龙欣1,2∗,王林青1∗(1.郑州师范学院分子生物学实验室,河南郑州450044;2.郑州师范学院生命科学学院,河南郑州450044)摘要:利用生物信息学方法在线分析生长抑素Ⅱ型受体SSTR2的理化性质、信号肽、跨膜结构、分泌蛋白类型、亚细胞定位、磷酸化位点修饰、空间结构及蛋白互作网络等,并通过MEGA5.0软件建立SSTR2蛋白的系统进化树。结果显示,该基因编码369个氨基酸,分子式为C1898H2984N470O513S23,相对分子质量为41332.79,等电点理论值为9.15,不稳定系数为37.16。SSTR2是一种碱性稳定亲水蛋白,无信号肽,存在7个跨膜区,作用于质膜结构;二级结构主要为α-螺旋,属7tmGPCRs超家族,且含有1个7tmA_SSTR2结构域;与SSTR2相互作用的蛋白质包括CORT、SST、NPY、GHRL、GNAI1、GNAI2、GNAI3、SHANK1、HIVEP2。SSTR2基因及其编码蛋白在进化上高度保守,可能参与G蛋白偶联受体信号通路,进而发挥其作用。本研究通过对SSTR2蛋白的理化性质及生物学功能进行分析,为深入研究该蛋白在疾病发生中的机制以及为靶向治疗神经内分泌肿瘤等肿瘤药物研发提供理论依据。关键词:生长抑素Ⅱ型受体;SSTR2蛋白;神经内分泌肿瘤;生物信息学;生物学功能中图分类号:Q811.4文献标志码:A文章编号:1001-6600(2023)01-0164-10神经内分泌肿瘤(NETs)包括来自内分泌和神经系统的多种激素分泌肿瘤,这些细胞通常具有遗传性或散发性基因突变。近几十年来,神经内分泌肿瘤的发病率稳步上升,由于这些肿瘤生长缓慢且缺乏早期症状,40%~95%NETs患者确诊时肿瘤细胞已经转移,使得完全手术切除几乎不可能,且NETs患者的预后和生存取决于原发病灶位置、生化功能状态、分化、初始分期和对治疗的反应[1]。有研究发现,生长抑素治疗一直是功能性神经内分泌肿瘤抗分泌治疗的主要支...
