�����·综中华血液学杂志����年�月第��卷第�期述血小板颗粒膜蛋白研究进展吴国新’血小板是血液循环内最小的无核细胞成分,它具有丰富的胞内颗粒,在正常血循环中血小板处于静息状态,受到生理或物理刺激因子作用时,血小板发生活化,伸出伪足并释放胞内颗粒内容物,参与生理性止血或病理性血栓形成等。血小板内含有的颗粒主要有三类��一颗粒、致密体和溶酶体。随颗粒内容物的释放,颗粒膜蛋白要整合到活化血小板质膜内,成为血小板活化的标志,并参与止血、炎症及免疫等反应�‘一�〕。我们就�一颗粒膜蛋白�����、致密体膜蛋白���������������及溶酶体膜蛋白�����一���。,����一�及����一��的基础与临床研究作一概述。��一颗粒膜蛋白��一颗粒为血小板内含量最多,内容物最丰富的颗粒,内含多种与血小板功能相关的生物活性物质,随着抗人活化血小板的单克隆抗体。一颗粒膜蛋白��������单抗研制,对���一��的结构与功能有了较深的认识。���可按其分子量分为二种����一��〔’,�弓和���一�护〕,其中���一��亦称血小板活化依赖的颗粒膜外显蛋白�������产〕或称白细胞分化抗原��。��。������一���的分布和表达����一��位于巨核细胞及静止血小板内�一颗粒膜上,同时位于内皮细胞������一������小体膜上,红白血病细胞�����内,最近有报道���一��还存在于血小板致密体膜上。当血小板或内皮细胞受刺激活化时,���一���随�一颗粒内容物的释放而与质膜融合,能持久存在于活化血小板质膜表面,而在内皮细胞表面呈一过性表达,以刺激后�分钟为高峰,�分钟则在内皮细胞表面消失,可能是通过细胞内摄“胞饮”作用被移去。���一��在正常血小板表面仅有��个分子,而在凝血酶活化的血小板表面有����。个分子��,其表达是释放依赖性,而与��“�、��!一���浓度、离子强度及��值无关。������一�。的结构与功能����一���是一个富含半胧氨酸,高度糖化的整合蛋白质,分子骨架由一条多肤链构成,���一���分析示���一��的分子量为�万,还原后分子量不变「�〕。从人脐静脉内皮细胞的。��八文库中分离出来的包含全部���一��序列的���克隆可编码��个氨基阮长耿’酸,从�端开始的�个氨基酸具有疏水性,可能代表蛋白质的信号肤,其后的��个氨基酸则为成熟跨膜型的���一��,从多...
