凝血酶原凝血酶原(prothrombin)又称为凝血因子Ⅱ(bloodcoagulationfactorⅡ)：凝血酶的无活性前体，在凝血因子Ⅹ和Ⅴ等的共同作用下转变为凝血酶。凝血酶原因子血液凝固因子之一。存在于血浆中，亦称第Ⅱ因子。是凝血酶的前身物质，血浆中含量为10—15毫克/分升，分子量为68000的糖蛋白。糖的含量约占11％，其中含有半乳糖、甘露糖、岩藻糖、氨基已糖、唾液酸。遗传性凝血酶原(凝血因子Ⅱ)缺乏是最为罕见的遗传性出血病之一可以将凝血酶原缺乏分成两类：①低凝血酶原血症(Ⅰ型缺乏)，以抗原和活性同时降低为特点;②异常凝血酶原血症(Ⅱ型缺乏)，特点是抗原水平正常或正常低限凝血酶原活性减低。目录简述凝血酶原的组成凝血酶原的作用凝血酶原的激活凝血酶原时间遗传性凝血酶原缺乏症简述凝血酶原prothrombin血液凝固因子之一。存在于血浆中，亦称第Ⅱ因子。是凝血酶的前身物质，血浆中含量为10—15毫克/分升，分子量为68000的糖蛋白。糖的含量约占11%，其中含有半乳糖、甘露糖、岩藻糖、氨基已糖、唾液酸。电泳上，它分布在α2-球蛋白部分，等电点为pH4.2。含于Cohn分带Ⅲ/2之中。可被67%饱和的硫酸铵盐析。可用BaSO4、MgSO4吸附。在机体内的半减期为23—36小时。它在凝血过程中变为凝血酶，其大部分可被消耗掉，残存在血清中者在15%以下。凝血酶原生成于肝脏，生成时有维生素K参与。凝血酶原的组成凝血酶原是由肝脏合成的维生素K依赖因子之一（其他有因子Ⅶ、Ⅸ、Ⅹ、蛋白C、蛋白S和骨－羧基谷氨酸蛋白质）。含579个氨基酸残基的单链糖蛋白，分子量72，000.自N-末端起，有1个Gla区（1－40），2个环区（41－271）和1个催化区（271－579）。Gla区内含10个r-羧基谷氨酸残基，主要功能为通过结合钙离子与磷脂联结。环区参与其与底物和辅因子间的相互作用，环区2可与FⅤa结合，并含有FⅩa的作用位点组氨酸205～精氨酸220.催化区包括激活区和丝氨酸蛋白酶区。在钙离子、FⅤa和磷脂的参与下，凝血酶原被FⅩa激活。裂解部位为精氨酸271－苏氨酸272，精氨酸320－异亮氨酸321.生成有酶活性的双链结构的凝血酶。凝血酶原单独在精氨酸320处裂解生成一个中间产物，进一步分别在精氨酸284和精氨酸155处裂解生成凝血酶和凝血酶原片段1及凝血酶原片段2.凝血酶由A链和B链经二硫键联结组成，含308个氨基酸残基，分子量36，000.A链含49个氨基酸残基，又称轻链，其功能不明。B链含259个氨基酸残基，又称重链，是酶活性所在的部位，凝血酶原催化区中的丝氨酸蛋白酶即在B...
